在距今 1.95 亿年前的恐龙化石中发现了骨骼和结缔组织中的蛋白质--胶原蛋白。麻省理工学院的研究人员发现了一种特殊的原子相互作用，它能使胶原蛋白免受水的侵蚀，防止其肽键被破坏。这一发现解释了胶原蛋白在远古化石中意外长寿的原因。
一项新的研究解释了恐龙胶原蛋白的存活时间为何比预期的要长得多。麻省理工学院的研究人员发现，特殊的原子级相互作用阻止了水分子破坏胶原蛋白中的肽键，这一发现解释了恐龙化石为何能保持胶原蛋白结构超过 1.95 亿年。这一发现表明在分子水平上存在更深层次的复原力，对以前关于肽键耐久性的概念提出了挑战。
胶原蛋白是一种存在于骨骼和结缔组织中的蛋白质，在恐龙化石中发现的胶原蛋白已有 1.95 亿年的历史。这远远超过了将蛋白质连接在一起的肽键的正常半衰期，即大约 500 年。
麻省理工学院的一项新研究解释了胶原蛋白为何能比预期存活得更久。研究小组发现，一种特殊的原子级相互作用可以保护胶原蛋白免受水分子的攻击。这种作用阻止了水通过一种叫做水解的过程破坏肽键。
"我们提供的证据表明，这种相互作用阻止了水对肽键的攻击和裂解。"麻省理工学院费尔曼尼希化学教授罗恩-雷恩斯（Ron Raines）说："这与正常肽键的半衰期只有 500 年的情况完全不同。"
Raines 是这项新研究的资深作者，研究报告于 9 月 4 日发表在ACS Central Science 上。麻省理工学院博士后杨金义（Jinyi Yang）博士（24岁）是论文的第一作者。麻省理工学院博士后 Volga Kojasoy 和研究生 Gerard Porter 也是这项研究的作者。
胶原蛋白是动物体内最丰富的蛋白质，它不仅存在于骨骼中，还存在于皮肤、肌肉和韧带中。它由长长的蛋白质链交织而成，形成坚韧的三重螺旋。
"胶原蛋白是维系我们的支架，"雷恩斯说。"胶原蛋白之所以如此稳定，并成为这种支架的最佳选择，是因为它与大多数蛋白质不同，它是纤维状的。"
在过去10年中，古生物学家在恐龙化石中发现了保存胶原蛋白的证据，其中包括一具距今 8000 万年的霸王龙化石和一具距今近 2 亿年的剑龙化石。在过去的 25 年里，雷恩斯的实验室一直在研究胶原蛋白及其结构如何使其发挥功能。在新的研究中，他们揭示了将胶原蛋白固定在一起的肽键为何如此不易被水分解。
肽键是在一个氨基酸的碳原子和相邻氨基酸的氮原子之间形成的。碳原子还与氧原子形成双键，形成一种称为羰基的分子结构。这个羰基氧有一对电子，不与任何其他原子成键。研究人员发现，这些电子可以与邻近肽键的羰基共享。
由于这对电子被插入肽键中，水分子无法进入结构中破坏肽键。
为了证明这一点，雷恩斯和他的同事创造了两种相互转换的胶原蛋白模拟物--一种是通常形成三重螺旋的胶原蛋白，即反式胶原蛋白；另一种是肽键角度旋转成不同形式的胶原蛋白，即顺式胶原蛋白。他们发现，反式胶原蛋白不允许水攻击和水解肽键。而在顺式中，水进入后，肽键就会断裂。
"肽键要么是顺式，要么是反式，我们可以改变顺式和反式的比例。通过这种方法，我们可以模仿胶原蛋白的自然状态，或者创造一种不受保护的肽键。"雷恩斯说："我们发现，当肽键不受保护时，它就不会长久存在。"
纽约大学化学教授帕拉姆吉特-阿罗拉（Paramjit Arora）说："这项工作建立在雷恩斯研究小组长期努力的基础上，目的是对蛋白质结构中长期被忽视的基本相互作用进行分类。这篇论文直接探讨了在距今 1.95 亿年前的恐龙化石肋骨中发现完整胶原蛋白这一重大发现，并表明填充轨道和空轨道的重叠控制着胶原蛋白的构象和水解稳定性。"
这种共用电子的现象也出现在许多蛋白质中被称为α螺旋的蛋白质结构中。这些螺旋也可能受到水的保护，但螺旋之间总是由暴露较多的蛋白质序列连接，而这些蛋白质序列仍然容易受到水解作用的影响。
雷恩斯说："胶原蛋白从一端到另一端都是三重螺旋。这其中没有薄弱环节，这就是我认为它能存活下来的原因。"
在此之前，一些科学家曾对胶原蛋白可能保存数百万年的原因提出过其他解释，其中包括骨骼脱水严重，以至于没有水分能够接触到肽键。不能排除其他因素的影响，但2亿年的时间太长了，因此需要在分子水平和原子水平上做些什么才能解释清楚。
编译自/ScitechDaily